什么是乳鐵蛋白？

1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時(shí)得到一種紅色蛋白，Polis等人在分離Lp時(shí)也得到部分純化的紅色蛋白，但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質(zhì)后,才確認(rèn)這種紅色物質(zhì)是一種含鐵蛋白質(zhì),稱之為乳鐵蛋白(Lactoferrin,Lf)，又稱紅蛋白。
　　乳鐵蛋白有多種生物活性，歸納起來(lái)有以下幾方面：
　�。�、抑菌作用
　　２、吞噬細(xì)胞功能效應(yīng)
　　３、細(xì)胞生成調(diào)節(jié)功能
　�。�、補(bǔ)體活性調(diào)整
　　５、影響NK和ADCC活性
　�。�、調(diào)節(jié)發(fā)炎瓜，抑制感染部位炎癥
　�。�、還原溶菌酶再生的刺激效應(yīng)
　�。浮⒃谀c道中鐵吸收的刺激和回歸
　�。�、抗病毒效應(yīng)
　　１０、生物活性單體
　�。保薄�對(duì)牛瘤胃中微生物的控制
　�。保病⑷辫F乳鐵蛋白抗氧化作用
　�。保场⒘馨图�(xì)胞的生長(zhǎng)刺激
　�。保�、顆粒細(xì)胞、嗜中性粒細(xì)胞的調(diào)整
　　１５、雙歧桿菌的生長(zhǎng)刺激
　�。保丁�對(duì)補(bǔ)體溶血活性的阻礙作用
　�。保�、對(duì)單核白血球的白血球遷移因子生成的促進(jìn)作用
　　乳鐵蛋白的生物活性受多種因素的制約，鹽類、鐵含量、pH、抗體或其它免疫物質(zhì)、介質(zhì)等影響其生物活性。
　　在各種Lfcin中，牛乳的Lfcin(LfcinB)抗菌活性最強(qiáng)，而人的Lfcin(LfcinH)來(lái)源特殊，因此成為主要的研究對(duì)象。LfcinB來(lái)源于牛乳鐵蛋白的第17-41位氨基酸，由25個(gè)氨基酸殘基組成，氨基酸順序?yàn)椋?br /> 　　Phe-Lys-Cys-Arg-Arg-Trp-Gln-Trp-Arg-Met-Lys-Lys-Leu-Gly-Ala-Pro-Ser-Ile-Thr-Cys-Val-Arg-Arg-Ala-PheH[4]，包括5個(gè)Trp、3個(gè)Lys和多個(gè)芳香族氨基酸殘基，具有強(qiáng)堿性，pI>8.5，分子量3100Da，其中的2個(gè)Cys通過(guò)形成分子內(nèi)二硫鍵使LfcinB一分子呈不完全的桶狀，但研究表明，二硫鍵在抗菌過(guò)程中作用不大，被破壞后LfcinB的抗菌活性并不減弱[5]。LfcinH來(lái)源于人乳鐵蛋白的1-45位氨基酸，11與12位氨基酸殘基之間的肽鍵斷裂，兩個(gè)肽片段靠二者間的二硫鍵連接成為一個(gè)分子。
　　LfcinB具有廣譜抗菌活性，對(duì)革蘭氏陽(yáng)性菌和革蘭氏陰性菌均有效，同時(shí)具有抗真菌、抗病毒、刺激細(xì)胞生長(zhǎng)、參與免疫調(diào)節(jié)等多種生物學(xué)功能。