酶作為生物催化劑和一般催化劑相比，在許多方面是相同的。如用量少而催化效率高。和一般催化劑一樣，酶僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，并不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)，酶在反應(yīng)前后本身不發(fā)生變化，所以在細(xì)胞中相對(duì)含量很低的酶在短時(shí)間內(nèi)能催化大量的底物發(fā)生變化，體現(xiàn)酶催化的高效性。酶可降低反應(yīng)的活化能（activation energy），但不改變反應(yīng)過程中自由能的變化（△G），因而使反應(yīng)速度加快，縮短反應(yīng)到達(dá)平衡的時(shí)間，但不改變平衡常數(shù)（equilibrium constant）。
酶的催化作用與一般催化劑相比，又表現(xiàn)出特有的特征。
（一）酶催化的高效性
酶的催化活性比化學(xué)催化劑的催化活性要高出很多。如過氧化氫酶（catalase）（含F(xiàn)e2 ）和無機(jī)鐵離子都催化過氧化氫發(fā)生如下的分解反應(yīng)。1 mol的過氧化氫酶，1 min內(nèi)，可催化5×106 mol的H2O2分解。同樣條件下，1 mol的化學(xué)催化劑Fe2 ，只能催化6×10-4 mol的H2O2分解。二者相比，過氧化氫酶的催化效率大約是Fe2 的1010倍。
酶催化效率的高低可用轉(zhuǎn)換數(shù)（turnover number）的概念來表示。轉(zhuǎn)換數(shù)是指底物濃度足夠大時(shí)，每分鐘每個(gè)酶分子能轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)，即催化底物發(fā)生化學(xué)變化的分子數(shù)。根據(jù)上面介紹的數(shù)據(jù)，可以算出過氧化氫酶的轉(zhuǎn)換數(shù)為5×106。大部分酶的轉(zhuǎn)換數(shù)在1 000左右，最大的可達(dá)106以上。
（二）酶催化的高度專一性
一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質(zhì)。這就是酶作用的專一性（specificity）。如糖苷鍵、酯鍵、肽鍵等都能被酸堿催化而水解，但水解這些化學(xué)鍵的酶卻各不相同，分別為相應(yīng)的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它們分別被具有專一性的酶作用才能水解。
（三）酶催化的反應(yīng)條件溫和
酶促反應(yīng)一般要求在常溫、常壓、中性酸堿度等溫和的條件下進(jìn)行。因?yàn)槊甘堑鞍踪|(zhì)，在高溫、強(qiáng)酸、強(qiáng)堿等環(huán)境中容易失去活性。由于酶對(duì)外界環(huán)境的變化比較敏感，容易變性失活，在應(yīng)用時(shí)，必須嚴(yán)格控制反應(yīng)條件。
（四）酶活性的可調(diào)控性
與化學(xué)催化劑相比，酶催化作用的另一個(gè)特征是其催化活性可以自動(dòng)地調(diào)控。生物體內(nèi)進(jìn)行的化學(xué)反應(yīng)，雖然種類繁多，但非常協(xié)調(diào)有序。底物濃度、產(chǎn)物濃度以及環(huán)境條件的改變，都有可能影響酶催化活性，從而控制生化反應(yīng)協(xié)調(diào)有序的進(jìn)行。任一生化反應(yīng)的錯(cuò)亂與失調(diào)，必將造成生物體產(chǎn)生疾病，嚴(yán)重時(shí)甚至死亡。生物體為適應(yīng)環(huán)境的變化，保持正常的生命活動(dòng)，在漫長(zhǎng)的進(jìn)化過程中，形成了自動(dòng)調(diào)控酶活性的系統(tǒng)。酶的調(diào)控方式很多，包括抑制劑調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)、酶原激活及激素控制等。
（五）酶催化的活性與輔酶、輔基和金屬離子有關(guān)
有些酶是復(fù)合蛋白質(zhì)，其中的小分子物質(zhì)輔酶（coenzyme）、輔基（cofactor）及金屬離子與酶的催化活性密切相關(guān)。若將它們除去，酶就失去活性。
